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miércoles, 11 de marzo de 2015

Irisina: una hormona estimulada por el ejercicio

En el año 2012 Bostrom y cols identificaron un péptido secretado por el tejido muscular, al cual llamaron irisina, una nueva hormona con efecto reductor de peso. Los investigadores encontraron que el ejercicio induce en el músculo esquelético la expresión de PGC1α  (peroxisome proliferator-activated receptor-gamma coactivator 1 alpha), el cual puede estimular la expresión del gen Fndc5, un miembro de la familia de genes que contienen fibronectina  tipo III, que codifica una proteína de membrana  (FNDC5) que por hidrólisis genera la irisina que es liberada en la circulación sanguínea. El PGC1α, una clase  de  activador auxiliar de la transcripción, mejora el gasto de energía, produce un alto grado de tolerancia a la glucosa en las fibras de músculo esquelético y regula la respuesta adaptativa del cuerpo después del ejercicio. Adicionalmente, es uno de los principales blancos  para la prevención y tratamiento  de la obesidad a través  del incremento  de la producción  de mitocondrias, angiogénesis y sensibilidad  a la insulina. El incremento de la expresión de PGC-1α  beneficia a otros tejidos a demás del músculo. El PGC1α regula la expresión del gen Fndc5  a través de un control de retroalimentación positiva. Aunque la irisina fue descubierta en los músculos esqueléticos, también es asociada con órganos secretores como tejido adiposo, hígado, sistema cardiovascular, cerebro, hueso, páncreas, riñón, sistema inmune, ovario y células L de intestino. Estudios recientes  reportan que durante o inmediatamente después  de la actividad física, el músculo esquelético  libera en la circulación varias hormonas. Estas hormonas, llamadas mioquinas, pueden influir  en el metabolismo  y modificar la producción de citoquinas en diferentes tejidos y órganos. La irisina es una mioquina liberada por el músculo en respuesta al ejercicio, representa la porción secretora de la proteína FNDC5, y es capaz de promover positivamente la “marronización” del tejido adiposo blanco y mejorar muchas enfermedades metabólicas en humanos y roedores.

La irisina es una proteína glucosilada con peso molecular de 12 kDa aproximadamente. La molécula precursora de la irisina, FNDC5 (fibronectin type III domain containing 5), es un péptido señal con  dominio fibronectina III  en su extremo amino (N)-terminal y un dominio hidrofóbico insertado en la bicapa de lípidos  en el extremo carboxilo (C)-terminal. La FNDC5 es sintetizada como proteína de membrana tipo I que por clivaje proteolítico libera el extremo amino (N)-terminal en el espacio extracelular.  Se trata de  una proteína glucosilada en los sitios 39 Lis y 84 Ala que consiste de  un péptido señal (29 aa), seguido inmediatamente por un  dominio extracelular fibronectina III de 94 aa. El próximo segmento de 28 aa es de estructura y función desconocida y contiene el sitio de clivaje para la irisina. Esto es seguido por un dominio transmembrana  de 19 aa y un dominio citoplasmático de 39 aa.  El clivaje proteolítico de la FNDC5 libera la parte amino (N)-terminal en la circulación. La cristalografía por rayos X demuestra que la irisina consiste  de un dominio N-terminal similar a fibronectina III  que forma una intersubunidad β dimérica y continua  que se adhiere a un extremo C-terminal flexible.  Los datos bioquímicos confirman que la irisina es un dímero y que la dimerización no es afectada por la glucosilación. Este hallazgo sugiere un posible mecanismo para la activación del receptor por el dominio  irisina como una mioquina dimérica preformada o como un módulo paracrino o autocrino sobre receptores similares a FNDC5. 

Aunque el PGC1α es expresado principalmente en el tejido adiposo marrón, también es expresado en altos niveles en los músculos oxidativos. En efecto, su expresión incrementa rápidamente con el ejercicio, pero este efecto es transitorio y los niveles de PGC1α vuelven a los valores pre-ejercicio. Los músculos oxidativos contienen mayores niveles  de PGC-1α que los músculos glucolíticos o mixtos y también contienen mayores niveles de FNDC5, lo cual sugiere que el ejercicio incrementa la secreción de irisina  a través de la regulación positiva de PGC-1α. Sin embargo, esta no es la única vía y la irisina se correlaciona como muchos procesos fisiopatológicos. Los músculos esqueléticos cuando se contraen son capaces  de comunicarse con otros órganos  a través de factores humorales (o mioquinas) que son liberados en la circulación  por diferentes formas de ejercicio. Estos factores, incluyendo a la irisina, pueden influir directa o indirectamente en la función de  órganos como tejido adiposo, hígado, sistema cardiovascular, cerebro, hueso, páncreas, riñón y sistema inmune.  La investigación clínica demuestra  que enfermedades inflamatorias y no inflamatorias  se correlacionan con los niveles basales de irisina y se benefician de ella, lo cual implica una interacción entre la actividad física de los músculos y el sistema nervioso central. El ejercicio también activa a la proteína quinasa activada por AMP (AMPK), un regulador master  del metabolismo celular.

El PGC-1α inducido por el ejercicio en el músculo estimula la expresión de FNDC5 y la secreción de irisina, la cual actúa sobre las células del tejido adiposo marrón  para estimular, a través de la activación de la ruta p38 MAPK, la expresión  de proteína desacopladora 1 (UCP1). La UCP1 tiene la capacidad para transportar electrones  a través de la membrana mitocondrial interna  y disipar energía como calor.  La irisina también es capaz de inducir la expresión del gen PGC-1α en los adipocitos. Además  de su interacción con el tejido adiposo, la irisina puede tener un rol en el sistema nervioso central. En este contexto, estudios inmunohistoquímicos han revelado que las células de Purkinje del cerebelo expresan irisina y FNDC5. Asimismo, varios estudios han demostrado que la FNDC5 es requerida para la adecuada diferenciación neural y que la neurogénesis del hipocampo  es regulada por la irisina. Dado que el hipocampo es una de las regiones afectadas  por la enfermedad de Alzheimer y que el ejercicio causa neurogénesis en los humanos, reduciendo el riesgo de enfermedad de Alzheimer, enfermedad de Parkinson y otras enfermedades neurodegenerativas, la irisinapodría ser el enlace entre ejercicio y cerebro sano.  La irisina puede ser regulada positivamente por citoquinas como PKA y PKB o negativamente  por  otras citoquinas como AMPc y SH2B. Estas citoquinas podrían  conducir muchos eventos intracelulares por los cuales la irisina  se relaciona con citoquinas y receptores. Por ejemplo, la irisina se correlaciona con Glut4, receptor de  adiponectina, receptor de leptina, receptor de insulina y receptor adrenérgico α.  De esta manera, la irisina situada en el centro del tráfico de señales  podría explicar fenómenos farmacológicos que    no podrían ser explicados solamente con el ejercicio. 

La irisina circulante está directamente asociada con la masa muscular y los niveles de estradiol e inversamente asociada con la edad en mujeres de edad media. Asimismo,  se correlaciona negativamente con la edad y los niveles de insulina, colesterol y adiponectina en adultos obesos.  Por otra parte, similar a la actividad física, algunas drogas pueden  incrementar los niveles de irisina y afectar el metabolismo de lípidos en individuos dislipidémicos y/o obesos. Entre estas  drogas, las estatinas podrían tener  un papel importante. Aunque se postula  que este incremento podría ser beneficioso, por ejemplo, para influir en el metabolismo del tejido adiposo y la resistencia a la insulina, es necesario determinar si los niveles de irisina  resultan de un daño de los miocitos y/o un mecanismo de protección al estrés celular inducido por las estatinas. Por el contrario, otras enfermedades relacionadas con la inflamación como síndrome metabólico, infarto agudo de miocardio y preeclampsia se relacionan inversamente con los niveles basales de irisina. Los pacientes con enfermedad renal crónica, una patología con gasto energético alterado y prevalencia de desbalance metabólico,  tiene niveles bajos de irisina.  El mecanismo que subyace a la disminución de irisina es desconocido, pero se ha visto que el indoxil sulfato, una toxina urémica unida a proteínas,  disminuye la expresión  de FNDC5 y los niveles de irisina en células de músculo esquelético. Algunos autores consideran que estos resultados constituyen una buena evidencia de cómo la uremia afecta los niveles de irisina.

En conclusión,  aunque la irisina es sintetizada en varios tejidos, la principal fuente de producción es el tejido muscular.  El músculo esquelético es un órgano endocrino que libera en la circulación varias hormonas denominadas mioquinas.  Durante el ejercicio, en el músculo esquelético, es activado el PGC1α que induce la liberación de FNDC5, una proteína que  es clivada proteolíticamente para dar origen a la irisina.  La irisina puede actuar sobre diferentes tejidos.  Por ejemplo, en el tejido adiposo marrón activa la UCP1 en la mitocondria para disipar energía en forma de calor. Este proceso incrementael gasto de energía, reduce el peso corporal y mejora parámetros metabólicos como la sensibilidad a la insulina. En el tejido adiposo blanco, la irisina  estimula cambios hacia un fenotipo similar  a tejido adiposo marrón, incrementando la expresión de PGC1α y por consiguiente  la actividad UCP1 y el consumo de oxígeno.  Con estos cambios, el tejido adiposo blanco pasa de  reservorio de  energía  a   fuente de energía como el tejido adiposo marrón, proceso denominado “marronización” del tejido adiposo blanco.  Por todo esto, la irisina ha sido propuesta como un posible tratamiento  en la diabetes y la obesidad.  Otro tejido blanco de la irisina es el sistema nervioso central donde los estudios preliminares sugieren  que podría inducir la proliferación neural y podría también ser un agente terapéutico  para enfermedades neurodegenerativas  como la enfermedad de Alzheimer  y la enfermedad de Parkinson.  Sin embargo, es absolutamente necesario caracterizar el receptor y la ruta de señalización para entender mejor la función de la irisina.

Fuentes: Liu J (2015). Irisin as an exercise-stimulated hormone binding crosstalk between organs. European Review for Medical and Pharmacological Sciences 19: 316-321.

Novelle MG et al (2013). Irisin, two years later.International Journal of Endocrinology Article ID 746281.

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